生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理

注：

1. 此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主）

2. 颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空

第八章 脂类代谢

第一节 脂类化学

脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为

机体利用的有机化合物。

脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂 。

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分类 含量 分布 生理功能 1. 储能供能 2. 提供必需脂肪酸 脂肪 95% 脂肪组织、3. 促脂溶性维生素吸收 血浆 4. 热垫作用 5. 保护垫作用 6. 构成血浆脂蛋白 生物膜、 1. 维持生物膜的结构和功能 2. 胆固醇可转变成类固醇激 素、维生素、胆汁酸等 3. 构成血浆脂蛋白 类脂 5% 神经、 血浆

第二节 脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所：小肠上段

脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段

第三节 三酰甘油（甘油三酯）代谢

一、三酰甘油的分解代谢

1. 1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为

脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

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2）关键酶：三酰甘油脂肪酶

（又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL）

3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。

4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、

雌二醇等。

2. 甘油的氧化

甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸 二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。

3. 脂肪酸的分解代谢

饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。

1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程：

①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）

脂肪酸 + HSCoA + ATP 脂酰~SCoA + AMP + Pi Mg2+ 脂酰CoA合成酶 消耗了2个高能磷酸键 ②脂酰CoA进入线粒体

酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ

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c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化

a.脱氢：脂酰CoA + FAD

α，β-烯脂酰CoA + FADH2

b.加水

c.再脱氢：β-羟脂酰CoA + NAD

+

脂酰CoA脱氢酶 β-羟脂酰CoA脱氢酶 β-酮脂酰CoA + NADH +H+

④硫解

3）脂酸氧化的能量生成

活化：消耗2个高能磷酸键

以软脂酸（16C）β氧化为例：

7 次β氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。 能量计算： 生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108

净生成ATP 108 – 2 = 106 4. 酮体的生成与利用

1）酮体：是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，是乙酰乙

酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。

2）酮体生成的部位：肝细胞线粒体 原料：乙酰CoA 关键酶：HMGCoA合成酶

3）酮体的利用：心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。 4）酮体生成利用的特点：酮体肝内生成，肝外利用

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5）酮体生成利用的生理意义：

①正常情况下是肝输出能源的一种形式；

②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重 要能源；

③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒 定，节省蛋白质的消化。

6）酮症酸中毒机制：

在饥饿、高脂低糖膳食，特别糖尿病时，一方面，胰高血糖素等脂解激素分泌增多，脂肪动员增强，脂肪酸β氧化加快，酮体生成增加；另一方面，糖来源不足或糖代谢障碍，草酰乙酸生成减少，乙酰CoA进入三羧酸循环受阻，乙酰CoA大量堆积，使酮体生成进一步增加，当超过肝外组织利用时，血中酮体会异常升高，产生酮症酸中毒。 二、三酰甘油的合成代谢

1. 部位：肝和脂肪组织（最主要）、小肠黏膜

部位 肝 脂肪 小肠 原料 3-磷酸甘油 脂肪酸 甘油一酯 脂肪酸 途径 去路 极低密度脂蛋白 甘油二酯 （VLDL） 储存 甘油一酯 乳糜微粒 （CM） 2. 脂肪酸的合成

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1）合成部位：组织：肝、脂肪等组织

亚细胞：细胞质（16碳的软脂酸）

主要原料：乙酰CoA、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径 2）乙酰CoA的活化

乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶（脂肪酸合成的关键酶）的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。 3）软脂酸的合成

①缩合；②加氢；③脱水；④再加氢。 4）脂肪酸碳链的加工场所：内质网、线粒体。

第四节 类脂代谢

脂类：包括磷脂、糖脂、类固醇。 一、甘油磷脂代谢

1. 甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂，最主要的甘油磷脂有卵磷脂（磷脂酰胆碱）和脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）

2. 甘油磷脂水解的磷脂酶类：磷脂酶（PL）A1、A2、C、D等。 3. 甘油磷脂的合成代谢

1）部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。 2）原料：甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。 3）合成的两条途径：甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。 4）磷脂酶作用的

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二、胆固醇代谢

1. 合成部位：肝、小肠（细胞质及内质网） 2. 合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH + H+ 3. 合成的基本过程：①甲羟戊酸的合成；

②鲨烯的生成（30C）； ③胆固醇的生成（27C）。

关键酶：HMG—CoA还原酶 4. 胆固醇酯在细胞、血浆中合成。

5. 胆固醇的转化：胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇

第五节 血脂与血浆脂蛋白代谢

1. 血浆脂蛋白：是脂类在血液中的存在和运输形式。 组成：脂类、载脂蛋白

2. 血脂：主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸

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等。

3. 电泳法与超速离心法的分类及对应关系： α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒（电泳法）

高密度脂蛋白（HDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、乳糜微粒（CM） （超速离心法） 4. 血脂蛋白的组成及功能

密度 CM ＜0.95 VLDL 前β-脂蛋白 0.95~1.006 含TG 50~70% LDL β-脂蛋白 1.006~1.063 含胆固醇及其酯最多，40~50% 含脂类50% HDL α-脂蛋白 1.063~1.210 组 脂含TG最多， 类 80~90% 蛋成 白质 合成 小肠粘膜细部位 功 能 胞 转运外源性TG及胆固转运内源性TG 醇 肝细胞 血浆 肝、肠、血浆 最少, 1% 5~10% 20~25% 最多，约50% 转运内源性胆固醇 逆向转运胆固醇 注：TG：甘油三酯

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第九章 氨基酸代谢

第一节 蛋白质的消化与吸收

1. 氨基酸的吸收和转运

1）氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。

2）常见载体类型如下：①中性氨基酸载体；②碱性氨基酸载体；

③酸性氨基酸载体；④亚氨基酸和甘氨酸载体。

2. 蛋白质的功能：①作为能源物质氧化供能；

②参与构成各种细胞组织；

③参与体内多种重要的生理活动。（催化（酶）、免疫（抗原和抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子））

3. 氮平衡：是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。

（蛋白质含氮特点：平均为16%，1g N相当于6.25g蛋白质） 氮平衡的三种情况及人群分布：

1）氮总平衡：摄入氮 ＝ 排出氮；常见于健康成年人。 2）氮正平衡：摄入氮 ＞ 排出氮；常见于儿童、孕妇和康复期患

者。

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3）氮负平衡：摄入氮 ＜ 排出氮；常见于饥饿、消耗性疾病、大

面积烧伤、大量失血的患者。

4. 蛋白质的生理需要量

①成人每天最低分解约20g蛋白质；

②成人每日最低生理需要量：30~50g； ③我国营养学会推荐成人每日80g。 5. 蛋白质的营养价值与互补作用

1）必需氨基酸：指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。 （包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮

氨酸、色氨酸、苏氨酸，即：“携（缬）一（异）本（苯）赖甲亮色书（）”）

2）蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和 比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。

3）食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低是蛋白质混

合使用，则可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。

6. 蛋白质的作用：在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸，在肠道下端细菌的作用下，产生一系列对人体有害物质的过程。

7. 肝昏迷的假神经递质学说：

苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺，两者进入脑组织，经β-羟化酶作用，转化为苯乙醇胺或β-羟酪

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胺，其结构类似与儿茶酚胺，故称为假神经递质。假神经递质增多时，可以竞争性抑制儿茶酚胺受体，使神经冲动受阻，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，即肝昏迷。

第二节 氨基酸的一般代谢

1. 氨基酸的来源与去路

1）来源：①食物蛋白的消化吸收；②组织蛋白的分解；

③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。

2）去路：①合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮酸和氨；③脱羧基

生成氨类和CO2；④经特殊代谢生成其它含氮化合物。

2. 氨基酸脱氨基作用主要的4种方式：

1）转氨基作用

①基本模式：将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上，生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。

②体内重要的转氨酶：

谷丙转氨酶（GPT）（或称丙氨酸氨基转移酶 ALT） 谷草转氨酶（GOT）（或称天冬氨酸氨基转移酶 AST ）

临床意义：急性肝炎患者血清ALT活性显著增高； 心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。

③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 2）氧化脱氨基作用

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①分布广、活性高（肌肉中例外，肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨）； ②L-谷氨酸脱氢酶（主要酶）以NAD+/NADP+作为氢受体； ③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。 3）联合脱氨基作用

主要在肝、肾组织中进行，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。 4）嘌呤核苷酸循环（肌肉组织中） 3. α-酮酸的代谢

1）还原氨基化合成非必需氨基酸； 2）合成转变为糖或酮体；

生糖和生酮氨基酸种类

分类 生酮氨基酸 生糖氨基酸 氨基酸 亮氨酸、赖氨酸 甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、精氨酸、脯氨酸 谷氨酰胺等等 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸 （“一（异）本（苯）酪色书（）”） 生糖兼生酮氨基酸

3)氧化供能。

4. 氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质 1）γ-氨基丁酸（谷氨酸脱羧基生成） 2）5-羟色胺（色氨酸脱羧基生成） 3）牛磺酸（半胱氨酸脱羧基生成）

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第三节 氨的代谢

1. 氨的来源：1）氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨； 2)肠道吸收的氨；

3）肾小管上皮细胞分泌氨。 2. 氨的去路：1）合成尿素；

2）转变为非必需氨基酸及其他含氮物； 3）生成谷氨酰胺 3. 谷氨酰胺的运氨作用 1）过程：

谷氨酰胺合成酶 谷氨酸 + NH3 + ATP 谷氨酰胺 + ADP +Pi

谷氨酰胺 +H2O 谷氨酸 + NH3  该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。  谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。 2）意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。 3）临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。 4. 尿素合成

1）尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程； 2）每合成1分子尿素，共消耗4个高能磷酸键；

3）尿素分子中的两个N，一个来自NH3，一个来自天冬氨酸；

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谷氨酰胺酶 .

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4）尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ，活性最低的酶（限速酶）是精氨酸代琥珀酸合成酶；

5）尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质，意义是解除氨毒。

5. 肝昏迷的氨中毒学说

严重肝功能障碍时，尿素合成功能不足，导致血氨升高。大量的氨进入脑组织，与脑细胞中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺。此过程中，需消耗NADH和ATP等能源物质；同时也消耗大量的α-酮戊二酸，使三羧酸循环速率降低，影响ATP的生成，使脑组织供能不足。此外，谷氨酸属于兴奋性神经递质，能量及兴奋性神经递质严重缺乏时将影响脑正常功能甚至昏迷，临床称为氨中毒或肝昏迷。此即为肝昏迷的氨中毒学说。

第四节 个别氨基酸的代谢

1. 一碳单位的代谢

1）一碳单位：含有一个碳原子的活性单位。  一碳单位不能游离存在体内，常与四氢叶酸结合 2）类型与来源（格式：“类型（来源）”）

甲酰基（甘氨酸）、甲炔基（组氨酸）、亚胺甲基（丝氨酸）、 甲烯基（色氨酸）、甲基（甲硫氨酸）

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 甲基无法参加核苷酸代谢 3）生理意义：

①一碳单位经FH4携带，参与嘌呤碱和嘧啶碱的合成； ②N5-甲基四氢叶酸经甲硫氨酸循环过程提供甲基,参与重要甲基

化合物的合成。

2. 甲硫氨酸循环的生理意义：

①提供活性甲基：用于合成肌酸、肾上腺素、磷脂酰胆碱等重要的生

理活性物质。 ②再生四氢叶酸

3. 缺乏维生素B12导致巨幼红细胞性贫血的原因：

当缺乏维生素B12时，N5-甲基四氢叶酸的甲基不能转移出去，，既影响甲硫氨酸的再生，又影响四氢叶酸的再生，进而影响一碳单位的代谢，导致核酸的合成减少，细胞速度下降，从而出现巨幼红细胞性贫血。 4. 半胱氨酸与胱氨酸的代谢 1）半胱氨酸与胱氨酸的互变

意义：影响蛋白质的结构和功能。 2）半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根

意义：①提供活性硫酸根：合成硫酸软骨素、硫酸角质素和

肝素等粘多糖；

②参与解毒：促使固醇类、酚类酯化，增大水溶性，随尿液排出体外。

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3）半胱氨酸参与合成谷胱甘肽

意义：谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂 5. 芳香族氨基酸的代谢

1）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 2）转变的活性物质——缺乏对应酶所导致的疾病 ①苯丙氨酸羟化为酪氨酸——苯丙酮酸尿症 ②酪氨酸转变为甲状腺激素——呆小症

③酪氨酸转变为儿茶酚胺类——帕金森病（震颤麻痹） ④酪氨酸转变为黑色素——白化病

⑤酪氨酸的氧化分解转变为尿黑酸——尿黑酸症

第十章 核苷酸代谢

1. 体内能量的利用形式：ATP、GTP（蛋白质合成）、UTP（糖原合成）、

CTP（磷脂合成）

2. 核苷酸的合成途径：

1）从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2 等

简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。（主要合成途径）

 主要在肝脏进行，其次是小肠和胸腺，而脑、骨髓则无法进行

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此合成途径。

2）补救合成途径：利用游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，

合成核苷酸的途径。

 脑、骨髓等只能进行此途径。

第一节 嘌呤核苷酸的代谢

1. 嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2

等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的过程。 2. 嘌呤核苷酸的从头合成 1）嘌呤环合成原料的元素来源 N1——天冬氨酸

C2和C8——N10-甲酰基四氢叶酸

N3和N9——谷氨酰胺的酰胺基 C4、C5和N7——甘氨酸 C6——CO2

2）PRPP生成的关键酶：磷酸核糖焦磷酸激酶

（PRPP合成酶或PRPPK）

IMP（一磷酸次黄苷）合成的关键酶：磷酸核糖酰胺转移酶 （PRPP酰胺转移酶或GPAT）

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3）生成AMP和GMP的氨基及能量来源 AMP：天冬氨酸、GTP GMP：谷氨酰胺、ATP 4）IMP的合成要点：

①在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环；

②PRPP是重要的中间代谢物，它不仅参与嘌呤核苷酸的从头合成，而且参与嘧啶核苷酸的从头合成及两类核苷酸的补救合成。是5-磷酸核糖的活性供体。

3. 嘌呤核苷酸的补救合成的生理意义

①补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗；

②体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。 4. HGPRT缺陷引起Lesch – Nyhan 综合征（自毁容貌症） 嘌呤核苷酸补救合成途径障碍，脑合成嘌呤次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）基因缺陷引起核苷酸能力低下，造成中枢神经系统发育不良。此综合征以高尿酸血症及神经系统症状为特征。 5. 别嘌呤醇治疗痛风症的生化机理：

通风是由于大量的尿酸盐在关节腔中累积引起的。尿酸是嘌呤分解代谢的最终产物，黄嘌呤氧化酶是该代谢途径的关键酶，催化次黄嘌呤生成黄嘌呤，并继续催化黄嘌呤最终生成尿酸。别嘌呤醇的化学结构与次嘌呤醇高度相似，可互相竞争与黄嘌呤氧化酶的活性中心部位相结合，影响正常底物的结合，使得嘌呤分解生成的尿酸减少，从而降低血中尿酸的含量。其抑制作用取决

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于抑制剂别嘌呤醇与酶的亲和力、别嘌呤醇与正常底物的相对浓度。

第二节 嘧啶核苷酸的代谢

1. 嘧啶核苷酸的补救合成：利用游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成嘧啶核苷酸的过程。 2. 嘧啶环合成原料的元素来源 N1、C4、C5、C6——天冬氨酸 C2——CO2

N3——谷氨酰胺的酰胺基

3. 嘧啶环合成的关键酶：PRPP合成酶、

CPS-Ⅱ（氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）

4. 嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物（嘧啶——终产物） 胞嘧啶——β-丙氨酸 胸腺嘧啶——β-氨基异丁酸

第三节 核苷酸抗代谢物

1. 抗代谢物：是指与机体正常代谢物的化学结构相似，能竞争性抑制机体正常代谢的物质。 2. 嘌呤核苷酸的抗代谢物

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嘌呤类似物：6-巯基嘌呤（与次黄嘌呤结构相似） 氨基酸类似物：重氮丝氨酸（干扰谷氨酰胺参与的反应） 叶酸类似物：氨基蝶呤（竞争性抑制二氢叶酸还原酶） 3. 嘧啶核苷酸的抗代谢物

嘧啶类似物：5-氟尿嘧啶（与尿嘧啶结构相似） 氨基酸类似物：Azas（干扰谷氨酰胺参与的反应） 叶酸类似物：MTX（竞争性抑制二氢叶酸还原酶） 嘧啶核苷类似物：阿糖胞苷（与胞苷结构相似）

第十一章 物质代谢的联系与调节

第二节 细胞水平的代谢调节

1. 高等动物体内，有三个层次的代谢调节机制：

①细胞水平的调节；②激素水平的调节；③整体水平的调节。  细胞水平调节是整个代谢调节的基础

2. 细胞内酶的区隔分布：将各代谢途径在特定区域。 3. 酶活性的调节

通过改变关键酶的结构（快调）或数量（慢调），从而改变酶活。 1）变构调节：又称别构调节，是指某些小分子化合物与酶分子

活性中心以外的特定部位特异结合，改变酶蛋白分子构象，从而改变酶的活性。

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 变构酶结构一般包括：催化亚基和调节亚基

2）化学修饰调节：又称共价修饰调节，是指酶蛋白肽链上的某些

氨基酸残基侧链在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而改变酶活性。

 主要方式：磷酸化和去磷酸化

 酶蛋白分子中磷酸化的主要修饰位点：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸的羟基

第十二章 DAN的生物合成

第一节 概述

1. DAN复制：是以亲代DAN为模板，合成与其碱基序列几乎完全相

同的子代DAN分子的过程，是细胞内DNA合成的最主要方式。

参与物质：DNA模板、dNTP底物、DNA聚合酶、引物和Mg2+等。 方向：5’3’ 2. DNA复制的基本规律

1）半保留复制：复制时，亲代DNA双螺旋结构解开，每条单

链各自作为模板指导子代DNA的合成，并在子代双链DNA分子中，一条链全来自亲代

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DNA，另一条链是新合成的，此复制方式即为半保留复制。

2）双向复制：多起点、双方向

3）半不连续复制：DNA复制过程中，前导链合成方向与解链方

向一致，连续复制，后随链合成方向与解链方向相反，不连续复制，此复制模式称为半不连续复制。

4）DNA复制必须有引物 5）DNA复制的高保真性

第二节 DNA复制体系

1. 原核生物的聚合酶

1）大肠杆菌三种主要的DNA聚合酶：

DNA polⅠ、DNA polⅡ、 DNA polⅢ

2）DNA polⅠ：5’3’聚合酶：催化DNA合成 3’5’核酸外切酶：校读功能

5’3’核酸外切酶：切除引物、修复填补DNA 2. 真核生物DNA聚合酶主要有：

DNA polα：催化RNA引物的合成与随从链中冈崎片段的合成 DNA polδ：催化DNA链的延长（需增殖细胞核抗原蛋白质的帮助）

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3. 参与复制的其他酶和蛋白质因子

DNA拓扑异构酶：松弛超螺旋和解除解链过程中的、打结、缠绕 解链酶：断裂氢键

单链DNA结合蛋白：防止重新配对形成双链DNA或遭到核酸酶

的降解，以维持模板处于稳定的单链状态。

引物酶与DNA连接酶：催化磷酸二酯键 4. 原核生物DNA复制的基本过程：

DNA的复制分三个步骤：复制的起始、延长、终止

（1）起始阶段：DNA拓扑异构酶消除DNA的超螺旋，解旋酶解

开双螺旋，引物酶催化合成RNA引物；

（2）延长阶段：在DNA聚合酶的催化下催化底物加到RNA引

物上，并且通过DNA聚合酶的不断作用使子链不断延长；

（3）终止阶段：DNA聚合酶Ⅰ将RNA引物水解并填补留下的空

隙，DNA连接酶将片段连接以成完整的DNA链。

第三节 逆转录

1. 逆转录：是以RNA为模板，又逆转录酶催化合成与模板RNA互补

的DNA的过程。

2. 逆转录酶（又称依赖RNA的DNA聚合酶）的3种催化活性：

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①RNA指导的DNA聚合酶活性；

②RNA酶活性；

③DNA指导的DNA聚合酶活性。

第十三章 RAN的生物合成

第一节 概述

1. RNA合成的方式：转录和RNA复制

2. 转录：以DNA为模板，根据碱基互补配对原则,指导合成RNA单链

的过程。

参与转录的物质：DNA模板、NTP底物、RNA聚合酶、Mg2+等 方向：5’3’

第二节 RNA聚合酶

1. 大肠杆菌RNA聚合酶：由5种亚基组成的六聚体（α2ββ’ωσ）。 α2ββ’ω称为核心酶；σ因子与核心酶称为全酶。 2. RNA聚合酶各亚基的功能： ①σ亚基：识别RNA模板上的启动子；

②α亚基：与启动子结合，决定被转录基因的类型和种类；

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③β亚基：催化形成3’，5’-磷酸二酯键； ④β’亚基：与DNA模板结合，促进DNA解链； ⑤ω亚基：功能尚不清楚。

3. 真核生物不同RNA聚合酶催化产生的转录产物

种类 DNA polⅠ 转录产物 45S rRNA hnRNA（mRNA的前DNA polⅡ 体）、 某些snRNA DNA polⅢ

4. RNA聚合酶的特点：①不需要引物，直接合成RNA；

②只转录模板链； ③按照碱基互补配对原则； ④按5’→3’方向催化合成RNA； ⑤催化RNA连续合成； ⑥能识别转录终止信号； ⑦没有校对功能

⑧能与蛋白相互作用，基因表达。

5S rRNA、tRNA、snRNA 中度敏感 极敏感 对鹅膏蕈碱的敏感性 耐受 第三节 转录过程

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1. 原核生物转录的基本过程（与翻译同时进行）： 原核生物转录分为3个步骤：起始、延长、终止。

（1）起始阶段：RNA聚合酶全酶与启动子结合，形成闭合起始

复合物；DNA双链解开，在RNA聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成开放起始复合物。 （2）延长阶段：

亚基脱落，RNA聚合酶核心酶变构，与启动

子结合松弛，沿着DNA模板前移；并在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。

 转录空泡：由RNA聚合酶-DNA-RNA形成的转录复合物。  原核生物转录过程中的羽毛状现象是因为不对称性转录导致的。

（3） 转录终止：RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，

转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来。  原核生物转录终止的两种方式：①依赖ρ因子的转录终止

②非依赖ρ因子的转录终止

2. 转录的基本特征及其简要描述：

（1）选择性转录：人体全套基因组中只有少数基因发生转录，不

同阶段，某些基因会被选择性转录。

（2）不对称转录：对于不同的基因，其模板链并非总在同一股单

链上，即某异基因以DNA分子中的一股链为模板链，而另一基因又以其对应链作为模板；

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不对称还体现在转录过程中出现“羽毛状”现象。

（3）转录后加工：真核生物转录产物都是各种RNA前体，无生

物活性，必须经过转录后加工，使之变成具有活性的RNA后，才能执行功能。

3. 真核生物转录

（1）真核生物转录起始时RNA聚合酶不直接与模板结合。 （2）核小体在真核生物转录延长中可能发生了移位和解聚现象。

第十四章 蛋白质的生物合成

翻译：以mRNA为模板，20种氨基酸为原料，在核糖体上合成蛋白

质多肽链的过程。

参与物质：mRNA模板、20种氨基酸、tRNA、核糖体、酶、蛋白因

子、ATP和GTP

方向：N端 C端

第一节 蛋白质生物合成的反应体系

1. 密码子：在mRNA编码区，从5’端到3’端方向，每三个相邻碱

基构成一个三联体密码，即遗传密码或称为密码子。它

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们代表着某种氨基酸或起始和终止信号。

 密码子有个，其中61个编码氨基酸  起始密码子：AUG（也编码甲硫氨酸）  终止密码子：UAA、UAG、UGA 2. 遗传密码的特点及其简要描述：

（1）方向性：密码子的阅读方向从5’端到3’端； （2）连续性：密码子间无标点符号，无停顿；

（3）简并性：同一种氨基酸可以有不同的遗传密码，这些密码子

的第一和第二位碱基大多相同，只是第三位碱基不同。（除色氨酸和甲硫氨酸只有一个密码子外）

（4）摆动性：摆动配对是密码子的第三位碱基与反密码子的第一

位碱基不严格遵守碱基配对原则。 （种类：密码子 > 反密码子）

（5）通用性：整个生物界基本使用同一套密码子。 3. tRNA既是氨基酸转运工具又是读码器； tRNA种类数多于编码氨基酸数（简并性），

少于密码子数（摆动性）。

4. 核糖体大小亚基及其构成组分

核糖体沉降系数 70S 亚基沉降系数 50S 核糖体rRNA种类 蛋白质种类 5S、23S 34 亚基种类 原核生物 大亚基 . .word..

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小亚基 大亚基 小亚基

 核糖体的功能位点：

30S 60S 40S 16S 5S、5.8S、28S 18S 21 49 33 真核生物 80S ①A位：氨基酰位；②P位：肽酰位；③E位：排出位。 5. 参与蛋白质合成的相关酶类和蛋白质因子 （1）氨酰- tRNA合成酶的特点：

①特异性：氨基酸和tRNA有极高的特异性；

②校读功能：可以水解错误活化的氨基酸。

 氨酰- tRNA合成酶活化的反应耗能（2个ATP），产物是氨基酰-tRNA

（2）肽酰转移酶（核酶） （3）转位酶 （4）蛋白质因子

第二节 蛋白质的生物合成过程

蛋白质合成过程：（氨基酸活化）、起始、延长、终止、（翻译后修饰） 1. 原核生物的蛋白质合成过程

（1）原核生物肽链合成的起始过程：

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①核糖体大、小亚基的分离； ②mRNA与小亚基的结合；

③起始甲酰甲硫氨酰-tRNA与mRNA的结合； ④核糖体大亚基的结合。 （2）翻译延长

核糖体循环三个步骤：进位、成肽、转位。 （3）翻译终止

2. 以原核生物为例简述蛋白质肽链生物合成过程： 蛋白质合成可分为4个步骤：

（1）氨基酸的活化：游离氨基酸必须经过活化以获得能量此案参

与蛋白质合成，由氨基酰-tRNA合成酶催化，消耗1分子ATP两个高能键，形成氨基酰-tRNA。

（2）肽链合成的起始：由起始因子参与，mRNA与30S小亚基、

50S大亚基及起始甲酰甲硫氨酰-tRNA形成70S起始复合物，整个过程需要GTP水解提供能量。

（3）肽链的延长：起始复合物形成后肽链即开始延长，其是在和

核蛋白体上连续性循环过程。首先进位：氨基酰-tRNA结合到核糖体的A位，由延长因子EF-T参与；然后成肽：肽酰转移酶催化与P位的起始氨基酸或肽酰基形成肽键，空载tRNA仍留在P位；最后转位：核糖体沿mRNA 5’端到3’端的方向移动一个密码子的距离，A位上的延长一个氨基酸

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单位的肽酰-tRNA转移到P位，A为空留，继续下一循环。全部过程需延伸因子EF-Tu、EF-Ts，能量由GTP提供。 （4）肽链合成终止：当核糖体移至终止密码UAA、UAG或UGA

时，终止因子RF-1、RF-2识别终止密码，并使肽酰转移酶活性转为水解作用，将P位肽酰-tRNA水解，肽链，合成终止。

3. 真核生物蛋白质合成过程

与原核生物不同的是翻译起始阶段的第二步与第三步颠倒。

第十九章 肝胆生物化学

第一节 肝在物质代谢中的作用

1. 肝脏在糖代谢中的作用

维持血糖浓度相对恒定（肝糖原的合成、分解及储存，糖异生） 2. 肝脏在脂类代谢中的作用 （1）促进脂类的消化吸收；

（2）肝脏是脂肪酸分解、合成和转化的主要场所； （3）肝脏是酮体生成的唯一场所； （4）肝脏是胆固醇代谢的主要场所； （5）肝脏是磷脂和脂蛋白的合成场所。 3. 肝脏在蛋白质代谢中的作用 （1）肝脏是合成蛋白质的重要器官

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①清蛋白、凝血酶原、纤维蛋白原只在肝内合成； α1-球蛋白、α2-球蛋白主要在肝内合成； β-球蛋白较大部分在肝内合成；

γ－球蛋白只能在肝外合成；

②A/G比值：即清蛋白与球蛋白的比值（正常值：1.5—2.5） A/G比值的诊断意义：慢性肝炎、肝硬化患者或长期营养

不良者，清蛋白合成量减少，血浆胶体渗透压下降，导致组织液回流障碍，过多水液潴留在组织间，形成水肿或腹水。从而使A/G < 1.0，称此为A/G比值倒置。此外，肝功能严重受损时，可影响多种凝血因子和纤维蛋白原等的合成，进而导致凝血功能障碍，呈现出血和凝血时间延长的现象。

（2）肝脏是氨基酸分解的主要场所

①约80%的氨基酸在肝内经联合脱氨基作用而分解； ②约85%的NH3在肝内合成尿素,以解除NH3毒；

③肠菌产生的胺类,主要在肝内代谢转化。

4. 肝脏在维生素代谢中的作用 （1）促进脂溶性维生素的吸收； （2）储存多种维生素；

 夜盲症：维生素有95%储存在肝，肝病变时，影响维生素A的储

存，使血中维生素A水平低下，进而影响视杆细胞中视紫红质的合成，导致“夜盲症”。

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（3）参与多种B族维生素代谢转变为辅酶 5. 肝脏在激素代谢中的作用 激素的灭活主要在肝脏进行。

（1）肝病（慢性肝炎、肝硬化）出现水肿腹水的原因：

醛固酮、抗利尿激素（ADH）的灭活减弱，血中醛固酮、ADH过多

积聚，大大加强肾对钠（盐）和水的重吸收，从而引起水、盐在体内过多滞留，出现水肿、腹水。

（2）“肝掌”或“蜘蛛痣”的原因：

雌激素水平升高，可出现男性乳房发育，局部小动脉扩

X，出现“肝掌”和“蜘蛛痣”。

第二节 肝的生物转化作用

1. 生物转化：机体对许多内源性、外源性非营养物质进行代谢转化，

改变其极性，使其易随胆汁和尿液排出的过程。 （主要在肝）

2. 生物转化反应的主要类型

第一相反应：氧化反应、还原反应和水解反应 第二相反应：结合反应 3. 生物转化的特点

①转化反应连续性；②转化反应类型多样性；③解毒与致毒双重性。

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第三节 胆汁酸代谢

1. 胆汁酸的种类 来源分类 按结构分类 游离型胆汁酸 胆酸 鹅脱氧胆酸 脱氧胆酸 石胆酸 结合型胆汁酸 甘氨胆酸、牛磺胆酸 甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸 甘氨脱氧胆酸、牛磺脱氧胆酸 甘氨石胆酸、牛磺石胆酸

初级胆汁酸 次级胆汁酸

2. 胆汁酸的代谢 关键反应： 胆固醇7α-羟胆固醇 7α—羟化酶  7α—羟化酶受胆汁酸的负反馈调节 应用：纤维素、消胆胺降低胆固醇

3. 胆汁酸的肠肝循环：各种胆汁酸随胆汁分泌排入肠腔后，只有一

小部分受肠菌作用后排出体外，极大部分通过重吸收经门静脉有回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。

意义：能使有限的胆汁酸反复利用，以最大限度发挥胆汁酸的作

用。

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4. 胆汁酸的功能： ①促进脂类消化吸收；

②是胆固醇的主要排泄形式； ③抑制胆固醇形成结石。

第四节 胆色素代谢

1. 胆色素是铁卟啉类化合物在体内的分解代谢产物， 包括：胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等。 2. 胆红素的正常代谢 （1）胆红素的生成：

胆红素结构特点： 分子内形成氢键而卷曲，难溶于水，呈高

度脂溶性，容易透过生物膜对组织产生毒性。

（2）胆红素的转运：

胆红素-清蛋白（属于游离型）是胆红素在血中是运输形式。 此运输形式的特点：①促进胆红素的运输；

②其透出血管； ③阻止其透过肾小球滤过膜。

（3）胆红素在肝细胞内的代谢过程简要描述：

胆红素在肝细胞内的代谢包括三个步骤：摄取、结合、排泄。 清蛋白-胆红素经血液运行至肝细胞，胆红素与清蛋白分离，进

入肝细胞浆；肝细胞内胆红素与Y蛋白、Z蛋白结合形成复合物，

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进入滑面内质网。在UDP-葡糖醛酸基转移酶的催化下，与葡糖醛酸结合转化为结合胆红素。结合胆红素被肝细胞分泌进入胆管系统，随胆汁排入小肠中。

3. 从胆红素角度解释严重肝病时产生黄疸的原因：

严重肝脏疾病时，其对胆红素的摄取、结合、排泄发生障碍，

血清未结合胆红素含量升高；由于肝细胞坏死，纤维增生等使毛细胆管阻塞，压力过高，毛细胆管破裂，肝脏生成的少量结合胆红素通过病变区返流入血，使血清结合胆红素也升高，当血清总胆红素浓度超过34.2umol/L时肉眼可看到组织黄染，即黄疸。 4. 尿三胆：胆红素、胆素原、胆素 5. 两类胆红素的比较

分类 未结合胆红素 游离胆红素 常见其他名称 血胆红素 间接胆红素 间接反应胆红素 占胆红素总含量（%） 血清胆红素的含量（umol/L） 与葡糖醛酸结合 与血浆清蛋白亲和力 溶解性 80% ≤13.7 未结合 大 脂溶性 结合胆红素 肝胆红素 直接胆红素 直接反应胆红素 20% ≤3.4 结合 小 水溶性 . .word..

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细胞膜通透性及毒性 经肾小球滤过随尿排出 与重氮试剂反应 大 不能 慢、间接 小 能 快、直接

6. 黄疸类型：溶血性黄疸（肝前性黄疸）

肝细胞性黄疸（肝原性黄疸）

阻塞性黄疸（肝后性黄疸）

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